廣東
近日，山東農(nóng)業(yè)大學(xué)生命科學(xué)學(xué)院盧從明教授團(tuán)隊(duì)莊焜揚(yáng)副教授在Plant Communications期刊上發(fā)表最新研究成果。山東農(nóng)業(yè)大學(xué)已畢業(yè)博士研究生陳崇，山東農(nóng)業(yè)大學(xué)熊峰教授，山東農(nóng)業(yè)大學(xué)生科院本科生胡瑛琦為論文共同第一作者，山東農(nóng)業(yè)大學(xué)生科院莊焜揚(yáng)副教授為論文通訊作者。
番茄中的兩個(gè)同源蛋白SlBAP31和SlBAP31-LIKE受高溫誘導(dǎo)表達(dá)，且兩者功能冗余，共同正向調(diào)控番茄的耐熱性，維持高溫脅迫下PSII-LHCII復(fù)合體的穩(wěn)定。亞細(xì)胞定位分析顯示，這兩個(gè)蛋白不僅分布于內(nèi)質(zhì)網(wǎng)和高爾基體，也存在于葉綠體中。光系統(tǒng)II PsbW亞基對(duì)于維持PSII-LHCII復(fù)合體的穩(wěn)定十分重要。在番茄中存在SlPSBW1及SlPSBW2兩個(gè)同源蛋白，其中，SlPSBW2是番茄PSBW家族中的主要功能亞型，其對(duì)維持PSII-LHCII超級(jí)復(fù)合體的穩(wěn)定性起主導(dǎo)作用。在葉綠體層面，SlBAP31和SlBAP31-LIKE能夠直接結(jié)合番茄PSII的低分子量亞基SlPSBW2，該特異性互作依賴于SlPSBW2蛋白C末端第121位甘氨酸殘基，并促進(jìn)其在葉綠體中的積累，從而維持了PSII-LHCII復(fù)合體的穩(wěn)定。此外，該研究還發(fā)現(xiàn)SlBAP31和SlBAP31-LIKE還能與葉綠體蛋白轉(zhuǎn)運(yùn)復(fù)合物TOC-TIC的核心組分SlTOC75發(fā)生互作。因此，SlBAP31s可能在熱脅迫下通過SlTOC75促進(jìn)SlPSBW在葉綠體中的積累，盡管目前尚缺乏直接觀察證據(jù)來證實(shí)這一非常規(guī)轉(zhuǎn)運(yùn)途徑。
綜上所述，該研究揭示了SlBAP31與SlBAP31-LIKE通過一種可能涉及TOC復(fù)合物的新機(jī)制，保護(hù)PSBW亞基并穩(wěn)定光合作用，從而增強(qiáng)番茄耐熱性。
圖1 SlBAP31s促進(jìn)SlPSBW2葉綠體積累的擬議模型
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